Mineralisation von Kautschuk

AG Prof. Dr. Dieter Jendrossek

Kautschuk ist ein Naturprodukt, das seit mehr als 100 Jahren durch Anritzen (Tapping, s. Abb.) des Gummibaumes (Hevea brasiliensis) in Millionen Tonnen/Jahr von Hand hergestellt wird (Malaysia, Thailand, Indonesien, China). Chemisch handelt es sich um das Polymer des Isoprens (Poly,1,4-cis-isopren). Nach der Quervernetzung des langen (ungesättigten) Kohlenstoffgerüstes durch Schwefelbrücken während der Vulkanisation verbessern sich die physikalisch-chemischen Eigenschaften des Produktes erheblich und man erhält die typischen Eigenschaften eines Kautschuks.

Das mengenmäßig wichtigste Produkt der Kautschukindustrie sind Autoreifen, und M. Schuhmachers Erfolge beruhen nicht zuletzt auf speziellen (geheimen) Mischungen bei der Reifenherstellung. Weitere typische Produkte auf Kautschukbasis sind (Gummi-) Dichtungen, Latexhandschuhe, Gummistiefel, Kondome, Kaugummi und vieles mehr. Als Naturprodukt unterliegt Kautschuk in der Umwelt den natürlichen Stoffkreisläufen; im Gegensatz zu vielen chemisch hergestellten Kunststoffen wie z.B. Polypropylen kann Kautschuk von vielen Mikroorganismen als Kohlenstoffquelle genutzt und zu Wasser und Kohlendioxid abgebaut werden.

Über die biologischen und biochemischen Prozesse, die dabei ablaufen, ist erstaunlich wenig bekannt. Insbesondere die Aufklärung der enzymatischen Spaltung des Polymers in kleinere Fragmente stellt ein interessantes akademisches und biotechnologisch relevantes Problem dar. Die Arbeitsgruppe Jendrossek untersucht diesen Prozess.

Publikationen

Artikel:

Jendrossek, D., Tomasi, G., Kroppenstedt, R. M. 1997.
Bacterial degradation of natural rubber: A privilege of Actinomycetes?
FEMS Microbiol. Lett. 150:179-188.

Bode, H. B., Zeeck, A., Plückhahn, K., Jendrossek, D. 2000.
Physiological and chemical investigations on microbial degradation of synthetic poly(cis-1,4-isoprene).
Appl. Environm. Microbiol. 66:3680-3685.

Bode, H., Kerkhoff, K., Jendrossek, D. 2001.
Bacterial degradation of natural and synthetic rubber.
Biomacromolecules 2:295-303

Jendrossek, D., Reinhardt, S. 2003.
Sequence analysis of a gene product synthesized by Xanthomonas sp. during growth on natual rubber latex.
FEMS Microbiol. Lett., 224:61-65.

Braaz, R., Fischer, P., Jendrossek, D. 2004.
A novel type of heme-dependent oxygenase catalyzes oxidative cleavage of rubber (poly-cis-1,4-isoprene).
Appl. Environ. Microbiol. 70:7388-7395.

Braaz, R., Armbruster, W., Jendrossek, D. 2005.
Heme-dependent rubber oxygenase RoxA of Xanthomonas sp. cleaves the carbon backbone of polyisoprene by dioxygenase mechanism.
Appl. Environ. Microbiol. 71:2473-2478.

Hoffmann, M., Braaz, R., Jendrossek, D., and Einsle, O. 2008.
Crystallization of the extracellular rubber oxygenase RoxA from Xanthomonas sp. strain 35Y.
Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun 64: 123-125.

Hambsch, N., Schmitt, G., Jendrossek, D. 2010.
Development of a homologous expression system for rubber oxygenase RoxA from Xanthomonas sp.
J. Appl. Microbiol. 109: 1067–1075

Schmitt,G., Seiffert. G-. Kroneck, P.M.H., Braaz, R., Jendrossek, D. 2010.
Spectroscopic properties of rubber oxygenase RoxA from Xanthomonas sp., a new type of dihaem dioxygenase.
Microbiology, 156: 2537–2548

Birke J, Hambsch N, Schmitt G, Altenbuchner J, Jendrossek D. 2012. Phe317 is essential for rubber oxygenase RoxA activity. Appl Environ Microbiol 78:7876–7883.

Seidel J, Schmitt G, Hoffmann M, Jendrossek D, Einsle O. (2013). Structure of the processive rubber oxygenase RoxA from Xanthomonas sp. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.1305560110

Birke J, Röther W, Schmitt G, Jendrossek D. (2013). Functional identification of rubber oxygenase (RoxA) in soil and marine myxobacteria. Appl Environ Microbiol.  E-pub. 09.08.2013 10.1128/AEM.02194-13

Birke J, Jendrossek D (2014) Rubber oxygenase and latex clearing protein cleave rubber to different products and use different cleavage mechanisms. Appl Environ Microbiol 80:5012–5020. doi: 10.1128/AEM.01271-14

Birke J, Röther W, Jendrossek D (2015) Latex Clearing Protein (Lcp) of Streptomyces sp. Strain K30 Is a b-Type Cytochrome and Differs from Rubber Oxygenase A (RoxA) in Its Biophysical Properties. Appl Environ Microbiol 81:3793–3799. doi: 10.1128/AEM.00275-15

Watcharakul S, Röther W, Birke J, Umsakul K, Hodgson B, Jendrossek D (2016) Biochemical and spectroscopic characterization of purified Latex Clearing Protein (Lcp) from newly isolated rubber degrading Rhodococcus rhodochrous strain RPK1 reveals novel properties of Lcp. BMC Microbiol 16:92. doi: 10.1186/s12866-016-0703-x

Röther W, Austen S, Birke J, Jendrossek D (2016) Molecular Insights in the Cleavage of Rubber by the Latex-Clearing-Protein (Lcp) of Streptomyces sp. strain K30. Appl Environ Microbiol 82:6593–6602. doi: 10.1128/AEM.02176-16

Röther W, Birke J, Jendrossek D (2017b) Assays for the Detection of Rubber Oxygenase Activities. Bio-protocol 7:1–14. doi: 10.21769/BioProtoc.2188

Röther W, Birke J, Grond S, Beltran JM, Jendrossek D (2017a) Production of functionalized oligo-isoprenoids by enzymatic cleavage of rubber. Microb Biotechnol 43:1238. doi: 10.1111/1751-7915.12748

Birke J, Röther W, Jendrossek D (2017) RoxB Is a Novel Type of Rubber Oxygenase That Combines Properties of Rubber Oxygenase RoxA and Latex Clearing Protein (Lcp). Appl Environ Microbiol 83:e00721–17. doi: 10.1128/AEM.00721-17

Birke J, Röther W, Jendrossek D (2018) Rhizobacter gummiphilus NS21 has two rubber oxygenases (RoxA and RoxB) acting synergistically in rubber utilisation. Appl Microbiol Biotechnol 241:184–13. doi: 10.1007/s00253-018-9341-6

Jendrossek D, Birke J (2018) Rubber oxygenases. Appl Microbiol Biotechnol 78:4543–18. doi: 10.1007/s00253-018-9453-z

Schmitt G, Birke J, Jendrossek D (2019) Towards the understanding of the enzymatic cleavage of polyisoprene by the dihaem-dioxygenase RoxA. AMB Express 9:166–18. doi: 10.1186/s13568-019-0888-0

Birke J, Jendrossek D (2019) Solimonas fluminis has an active latex-clearing protein. Appl Microbiol Biotechnol 103:8229–8239. doi: 10.1007/s00253-019-10085-w

 

Kontakt

Dieses Bild zeigt Dieter Jendrossek

Dieter Jendrossek

apl. Prof. Dr.
Zum Seitenanfang